Cinétiques Enzymatiques

Le premier inhibiteur (I₁ - courbes vertes) diminue l'activité enzymatique de façon dépendante de la concentration du substrat (toutes les v₀ sont plus faibles en présence de l'inhibiteur) et de sa propre concentration (la diminution des v₀ est environ deux fois plus importante avec la deuxième concentration d'inhibiteur). L'effet sur la Vm n'est pas très net ; on a l'impression néanmoins que l'on peut atteindre la valeur de la Vm sans inhibiteur en utilisant de très fortes concentrations de substrat. Si c'est bien le cas, alors les projections de Vm/2 sur l'axe des x donnent des Km apparentes plus élevées en présence d'inhibiteur, et d'autant plus que la concentration d'inhibiteur est élevée (on peut mesurer des Km apparentes de 5 µM avec I₁ et 7,5 µM avec 2I₁, pour 3 µM sans inhibiteur). Nous verrons plus nettement avec les représentations linéaires que cela correspond à une inhibition compétitive (Km augmentée, Vm inchangée).

Avec le deuxième inhibiteur (I₂ - courbes violettes), les effets sont du même ordre, mais la diminution de Vm est ici très nette, et plus grande avec la deuxième concentration d'inhibiteur (12 nmoles.s^-1 avec I2 et 9 nmoles.s^-1 avec 2I2, pour 20 nmoles.s^-1 sans inhibiteur). Mais, les projections des Vm/2 sur l'axe des x donnent la valeur de Km sans inhibiteur. Ces effets caractéristiques (Vm diminuée, Km inchangée) correspondent à une inhibition non compétitive.

Le troisième inhibiteur (I₃ - courbes oranges) ressemble au précédent, car la Vm est nettement diminuée (13 nmoles.s^-1 avec I₃ et 10 nmoles.s^-1 avec 2I₃, pour 20 nmoles.s^-1 sans inhibiteur). Mais, curieusement, les projections des Vm/2 sur l'axe des x donnent des valeurs de Km apparentes diminuées (2 µM avec I₃ et 1,5 µM avec 2I₃, pour 3 µM sans inhibiteur). Ces effets seront, là encore, plus nets avec les graphes de linéarisation ; nous verrons qu'ils correspondent à une inhibition incompétitive (Vm et Km diminués).