PARTIE 3 : LES ENZYMES ALLOSTERIQUES
INTRODUCTION
Le terme d'allostérie signifie étymologiquement « ailleurs dans l'espace », que l'on a traduit en biochimie par changement de conformation (« autre conformation spatiale ») dû à la liaison d'un composé en dehors du site actif de l'enzyme. Ce phénomène ne concerne pas que les enzymes, mais aussi de nombreuses autres protéines fonctionnelles comme les récepteurs et les transporteurs. Pour les enzymes, l'allostérie regroupe en fait deux types de phénomènes :
- Les effets homotropes : il s'agit de changements conformationnels induits par un substrat, cette modification de conformation étant favorable à l'acte catalytique ; on parle aussi de coopérativité moléculaire, ici positive par le substrat (ou l'un d'entre eux).
- Les effets hétérotropes : il s'agit de changements conformationnels induits par des composés différents du ou des substrat(s) ; ces composés peuvent apparaître activateurs (coopérativité positive), ou inhibiteurs (coopérativité négative). On parle d'activateurs et d'inhibiteurs allostériques ; leur liaison sur un site dit « allostérique » n'est pas covalente. Ces composés sont souvent des régulateurs métaboliques.
