La catalyse enzymatique
On peut étudier d'un part les aspects thermodynamiques et d'autre part les aspects cinétiques des réactions catalysées par une enzyme comme pour toute réaction chimique. L'étude thermodynamique des enzymes ne présente rien de particulier, sinon qu'en s'adressant à un système biologique in vivo, on se trouve dans un système ouvert permettant l'échange de matière et d'énergie avec le milieu extérieur, sauf in vitro comme dans un tube à essai, où le système est fermé ne pouvant pas échanger de matière avec le milieu extérieur [Rappels de thermodynamique]. Un catalyseur abaisse l'énergie d'activation d'une réaction, c'est-à-dire l'énergie de l'état de transition. L'enzyme est particulièrement efficace en fractionnant la barrière d'énergie, ce qui est dû aux contacts étroits établis dans le site actif entre le substrat et les résidus d'acides aminés. L'état de transition y est stabilisé et bien souvent c'est en plusieurs étapes d'énergies très proches qu'il va se former pour évoluer vers le produit de la réaction en formant de multiples intermédiaires réactionnels. Si la variation d'énergie libre de la réaction est négative (ΔG'° < 0), la réaction est exergonique donc aura lieu spontanément, généralement sans dégagement de chaleur. Inversement si ΔG'° > 0, la réaction est endergonique, donc ne se fera pas spontanément, ou encore elle sera plus favorable thermodynamiquement dans l'autre sens. Elle pourra néanmoins avoir lieu dans le premier sens si cette réaction est couplée à une deuxième réaction permettant d'inverser l'ensemble du système en le rendant globalement exergonique ; c'est toute la subtilité des métabolismes cellulaires et de leurs régulations.
Attention :
L'enzyme ne modifie pas l'équilibre thermodynamique ; en particulier elle ne rend pas le système exergonique.
Dans tout ce qui va suivre, on suppose que l'on travaille dans le sens thermodynamiquement favorable ou que l'on utilise des concentrations de substrat permettant, par la loi d'action de masse, d'orienter la réaction vers l'apparition du produit.
L'approche cinétique de la réaction enzymatique est plus particulière, sinon que l'on peut y retrouver les caractéristiques de certaines cinétiques chimiques, en particulier celles du 1er ordre et du 2nd ordre, et bien sûr de l'ordre 0 qui tient une place toute particulière en enzymologie [Rappels sur les cinétiques chimiques]
Les enzymes possèdent une qualité essentielle : elles catalysent extrêmement vite et spécifiquement des réactions chimiques. C'est une qualité directement liée à la structure tridimensionnelle du site actif et à la présence dans ce dernier de résidus chimiquement fonctionnels. Beaucoup d'enzymes vont présenter un comportement michaelien ; leur étude est le propos de la première partie, en utilisant un jeu de simulations de cinétiques. Dans la deuxième partie, les effets d'inhibiteurs sur l'activité des enzymes feront l'objet d'autres simulations. Comme beaucoup d'enzymes ne sont pas michaeliennes mais allostériques, le phénomène d'allostérie sera abordé dans une troisième partie, à nouveau par l'emploi d'un jeu de simulations de cinétiques enzymatiques.
